Интегрин бета-1

Интегрин бета-1
Интегрин бета-1
	; Прорисовано по 1K11
Доступные структуры
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
Список идентификаторов PDB
	1K11, 1LHA, 3G9W, 3T9K, 3VI3, 3VI4, 4DX9
Идентификаторы
Символ	ITGB1 ; CD29; FNRB; GPIIA; MDF2; MSK12; VLA-BETA; VLAB
Внешние ID	OMIM: 135630 MGI: 96610 HomoloGene: 22999 ChEMBL: 1905 GeneCards: ITGB1 Gene
Генная онтология
Генная онтология
Функция	• virus receptor activity; • glycoprotein binding; • fibronectin binding; • protease binding; • actin binding; • integrin binding; • protein binding; • collagen binding; • protein kinase binding; • protein domain specific binding; • peptide binding; • laminin binding; • metal ion binding; • protein heterodimerization activity; • cell adhesion molecule binding; • alpha-actinin binding;
Компонент клетки	• acrosomal vesicle; • ruffle; • basement membrane; • cytoplasm; • plasma membrane; • focal adhesion; • integrin complex; • external side of plasma membrane; • cell surface; • intercalated disc; • membrane; • lamellipodium; • hemidesmosome; • filopodium; • neuromuscular junction; • cleavage furrow; • ruffle membrane; • integrin alpha3-beta1 complex; • integrin alpha7-beta1 complex; • integrin alpha8-beta1 complex; • integrin alpha9-beta1 complex; • myelin sheath abaxonal region; • sarcolemma; • melanosome; • receptor complex; • membrane raft; • recycling endosome; • extracellular vesicular exosome;
Биологический процесс	• G1/S transition of mitotic cell cycle; • in utero embryonic development; • cell fate specification; • tissue homeostasis; • cell migration involved in sprouting angiogenesis; • cellular calcium ion homeostasis; • cellular defense response; • homophilic cell adhesion; • leukocyte cell-cell adhesion; • cell-matrix adhesion; • calcium-independent cell-matrix adhesion; • integrin-mediated signaling pathway; • axon guidance; • blood coagulation; • regulation of G-protein coupled receptor protein signaling pathway; • positive regulation of cell proliferation; • negative regulation of cell proliferation; • germ cell migration; • response to virus; • positive regulation of cell-substrate adhesion; • positive regulation of neuron projection development; • response to activity; • viral process; • cell migration; • formation of radial glial scaffolds; • B cell differentiation; • extracellular matrix organization; • positive regulation of cell migration; • negative regulation of cell projection organization; • cell-substrate adhesion; • protein transport within lipid bilayer; • cell-cell adhesion mediated by integrin; • cell junction assembly; • response to gonadotropin; • response to drug; • positive regulation of apoptotic process; • positive regulation of MAPK cascade; • sarcomere organization; • negative regulation of neuron differentiation; • positive regulation of neuron differentiation; • positive regulation of endocytosis; • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; • regulation of immune response; • leukocyte migration; • regulation of cell cycle; • cardiac muscle cell differentiation; • maternal process involved in female pregnancy; • tight junction assembly; • cellular response to mechanical stimulus; • cellular response to vitamin D; • cellular response to ionizing radiation; • response to transforming growth factor beta; • negative regulation of anoikis;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи

Бета-1-интегрин — субъединица интегринового рецептора, кодируемая геном ITGB1. Бета-1 связывается с множеством альфа-субъединиц.^[1] Все образуемые в результате рецепторы способны связываться с белками внеклеточного матрикса. Например, α1β1, α2β1, α10β1, α11β1 связываются с коллагенами, α1β1, α2β1, α3β1, α6β1, α7β1 с ламининами, α4β1, α5β1, α8β1, αvβ1 с фибронектином, α9β1 с тенасцином C, αvβ1 с витронектином. Описана связь и с рецепторами: α4β1 и α9β1 связываются с VCAM-1, α4β1 — с MadCAM-1.^[2]

Образованный совместно с альфа-3-субъединицей α3β1-рецептор играет роль в позиционировании нейронов при нейромиграции благодаря взаимодействию с рилином^[3] и нетрином-1.^[4]

По данным одного исследования, бета-1-интегрины и ламинины играют важную роль в образовании цепочек из нейрональных клеток-предшественников, которые у некоторых видов при взрослом нейрогенезе мигрируют из субвентрикулярной зоны в обонятельную луковицу по ростральному миграционному тракту.^[5]

См. также

VLA-4 (α4β1)

Литература

Обзор "функции бета-1-интегрина in vivo: адгезия, миграция, и другие". Brakebusch C., Fässler R. beta 1 integrin function in vivo: adhesion, migration and more (англ.) // Cancer and Metastasis Reviews : journal. — 2005. — September (vol. 24, no. 3). — P. 403—411. — doi:10.1007/s10555-005-5132-5. — PMID 16258728.

Примечания

↑ Схема суперсемейства интегринов человека Архивная копия от 30 августа 2008 на Wayback Machine (англ.) - Из публикации PMID 17543136
↑ Brakebusch C., Fässler R. beta 1 integrin function in vivo: adhesion, migration and more. (англ.) // Cancer Metastasis Rev. : journal. — 2006. — Vol. 24, no. 3. — P. 403—411. — doi:10.1007/s10555-005-5132-5. — PMID 16258728.
↑ Dulabon L., Olson E.C., Taglienti M.G., Eisenhuth S., McGrath B., Walsh C.A., Kreidberg J.A., Anton E.S. Reelin binds alpha3beta1 integrin and inhibits neuronal migration (англ.) // Neuron^[англ.]. — Cell Press, 2000. — July (vol. 27, no. 1). — P. 33—44. — PMID 10939329.
↑ Stanco A., Szekeres C., Patel N., Rao S., Campbell K., Kreidberg J.A., Polleux F., Anton E.S. Netrin-1-alpha3beta1 integrin interactions regulate the migration of interneurons through the cortical marginal zone (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2009. — May (vol. 106, no. 18). — P. 7595—7600. — doi:10.1073/pnas.0811343106. — PMID 19383784.
↑ Beta1 integrins control the formation of cell chains in the adult rostral migratory stream. Belvindrah R, Hankel S, Walker J, Patton BL, Müller U. J Neurosci. 2007 Mar 7;27(10):2704-17. PMID 17344408

Ссылки

[scheme-1] Схема суперсемейства интегринов человека Архивная копия от 30 августа 2008 на Wayback Machine (англ.) - Из публикации PMID 17543136

[review-2] Brakebusch C., Fässler R. beta 1 integrin function in vivo: adhesion, migration and more. (англ.) // Cancer Metastasis Rev. : journal. — 2006. — Vol. 24, no. 3. — P. 403—411. — doi:10.1007/s10555-005-5132-5. — PMID 16258728.

[pmid10939329-3] Dulabon L., Olson E.C., Taglienti M.G., Eisenhuth S., McGrath B., Walsh C.A., Kreidberg J.A., Anton E.S. Reelin binds alpha3beta1 integrin and inhibits neuronal migration (англ.) // Neuron^[англ.]. — Cell Press, 2000. — July (vol. 27, no. 1). — P. 33—44. — PMID 10939329.

[netrin-4] Stanco A., Szekeres C., Patel N., Rao S., Campbell K., Kreidberg J.A., Polleux F., Anton E.S. Netrin-1-alpha3beta1 integrin interactions regulate the migration of interneurons through the cortical marginal zone (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2009. — May (vol. 106, no. 18). — P. 7595—7600. — doi:10.1073/pnas.0811343106. — PMID 19383784.

[beta1integrin-5] Beta1 integrins control the formation of cell chains in the adult rostral migratory stream. Belvindrah R, Hankel S, Walker J, Patton BL, Müller U. J Neurosci. 2007 Mar 7;27(10):2704-17. PMID 17344408

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

Белки: Интегрины
Альфа-интегрины	A1 A2 A2B A3 A4 A5 A6 A7 A8 A9 A10 A11 AD AE AL AM AV AX
Бета-интегрины	B1 B2 B3 B4 B5 B6 B7 B8
Димерные интегрины	Рецепторы коллагена VLA-1 (A1+B1) VLA-2 (A2+B1) VLA-10 (A10+B1) VLA-11 (A11+B1) Рецепторы адгезии лейкоцитов LFA-1 (AL+B2) Mac-1 (AM+B2) Интегрин альфа-X-бета-2 (AX+B2) Интегрин альфа-D-бета-2 (AD+B2) VLA-4 (A4+B1) VLA-9 (A9+B1) Интегрин альфа-4-бета-7 Интегрин альфа-E-бета-7 Рецепторы ламинина VLA-3 (A3+B1) VLA-6 (A6+B1) VLA-7 (A7+B1) Интегрин альфа-6-бета-4 Рецепторы RGD VLA-5 (A5+B1) VLA-8 (A8+B1) Гликопротеин IIb/IIIa (IIb+B3) Интегрин альфа-V-бета-3 Интегрин альфа-V-бета-5 Интегрин альфа-V-бета-6 Интегрин альфа-V-бета-8

Белки: Кластеры дифференцировки
1-50	CD1 (a-c, 1A, 1D, 1E) CD2 CD3 (γ, δ, ε) CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 (a) CD9 CD10 CD11 (a, b, c, d) CD13 CD14 CD15 CD16 (A, B) CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 (A, B) CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 (a, b, c, d) CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 (a, b, c, d, e, f) CD50
51-100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 (E, L, P) CD63 CD64 (A, B, C) CD66 (a, b, c, d, e, f) CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 (a, b) CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 (a, d, e, h, j, k) CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101-150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 (a, b) CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 (a, b) CD121 (a, b) CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151-200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 (a, b, c) CD157 CD158 (a, d, e, i, k) CD159 (a, c) CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 (a, b) CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 (a, b, g) CD174 CD177 CD178 CD179 (a, b) CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201-250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 (a, b) CD212 CD213a (1, 2) CD217 CD218 (a, b) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 (a, b) CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 CD248 CD249
251-300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD270 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301-350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD319 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350
351-400	CD351 CD352 CD353 CD354 CD355 CD357 CD358 CD360 CD361 CD362 CD363 CD364 CD365 CD366 CD367 CD368 CD369 CD370 CD371