Перейти к содержанию

Интегрин бета-2

Эта статья находится на начальном уровне проработки, в одной из её версий выборочно используется текст из источника, распространяемого под свободной лицензией
Материал из энциклопедии Руниверсалис
(перенаправлено с «CD18»)
Интегрин бета-2

1L3Y
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
1JX3, 1L3Y, 1YUK, 2JF1, 2P26, 2P28, 2V7D, 3K6S, 3K71, 3K72, 4NEH, 4NEN
Идентификаторы
СимволITGB2 ; CD18; LAD; LCAMB; LFA-1; MAC-1; MF17; MFI7
Внешние IDOMIM: 600065 MGI96611 HomoloGene20092 ChEMBL: 3631 GeneCards: ITGB2 Gene
Генная онтология
Функция glycoprotein binding

receptor activity
protein binding
protein kinase binding

metal ion binding
Компонент клетки plasma membrane

integrin complex
cell surface
membrane
receptor complex

extracellular vesicular exosome
Биологический процесс toll-like receptor signaling pathway

apoptotic process
inflammatory response
cell adhesion
leukocyte cell-cell adhesion
cell-matrix adhesion
integrin-mediated signaling pathway
cell-cell signaling
multicellular organismal development
blood coagulation
regulation of cell shape
extracellular matrix organization
neutrophil chemotaxis
toll-like receptor 4 signaling pathway
innate immune response
regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation
regulation of immune response

leukocyte migration
Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez368916414
EnsemblENSG00000160255ENSMUSG00000000290
UniProtP05107P11835
RefSeq (мРНК)NM_000211NM_008404
RefSeq (белок)NP_000202NP_032430
Локус (UCSC)Chr 21:
46.31 – 46.35 Mb
Chr 10:
77.53 – 77.57 Mb
Поиск в PubMed[1][2]

Интегрин бета-2 (CD18) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGB2.

Функции

Интегрин бета-2 является одним из компонентов гетеродимерных клеточных рецепторов. Он входит в состав нескольких рецепторов. Интегрин альфа-L/бета-2 является рецептором для молекул клеточной адгезии ICAM1, ICAM2, ICAM3 и ICAM4. Интегрины альфа-M/бета-2 и альфа-X/бета-2 — рецепторы фрагмента iC3b компонента комплемента C3 и фибриногена. Интегрин альфа-X/бета-2 распознаёт аминокислотную последовательность глицин-пролин-аргинин в альфа-цепи фибриногена. Интегрин альфа-M/бета-2 распознаёт пептиды P1 и P2 гамма-цепи фибриногена и является рецептором фактора X. Интегрин альфа-D/бета-2 — рецептор для ICAM3 и VCAM1 и запускает процесс трансмиграции нейтрофилов с помощью PTK2B/PYK2-опосредованной активации. [1]

Структура

Интегрин бета-2 состоит из 747 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 84,8 кДа. Основной N-концевой участок (678 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент. Внеклеточный фрагмент включает от 5 до 8 участков N-гликозилирования. Цитозольный фрагмент содержит 5 участков фосфорилирования.

Интегрин бета-2 образует гетеродимерный комплекс, связываясь с альфа-субъединицей. Он способен связываться с интегринами альфа-L, альфа-M, альфа-X или альфа-D. Взаимодействует с FGR, а также COPS5 и RANBP9.

Патология

Недостаточность гена ITGB2 приводит к недостаточности лейкоцитарной адгезии 1-го типа. Проявляется в повторяющихся бактериальных инфекциях и в нарушении функциональной адгезии лейкоцитов.

Адгезия

  • Интегрин β2 часто используется при исследовании биологической (клеточной) адгезии в рамках модели Белла [2] и её модификаций для анализа взаимодействий клетка-клетка и клетка-матрикс, пара ITGB2/ICAM-1 — одна из самых изученных в этом отношении. [3]

См.также

Примечания

  1. Uniprot database entry for CD18 (accession number P05107). Дата обращения: 6 февраля 2012. Архивировано 5 сентября 2017 года.
  2. Bell G.I. Models for the specific adhesion of cells to cells (англ.) // Science. — 1978. — May (vol. 200, no. 4342). — P. 618—627. — PMID 347575.
  3. Hubbard A.K., Rothlein R. Intercellular adhesion molecule-1 (ICAM-1) expression and cell signaling cascades (англ.) // Free Radic. Biol. Med.[англ.] : journal. — 2000. — May (vol. 28, no. 9). — P. 1379—1386. — PMID 10924857.

Библиография

  • Bunting M., Harris E.S., McIntyre T.M., et al. Leukocyte adhesion deficiency syndromes: adhesion and tethering defects involving beta 2 integrins and selectin ligands. (англ.) // Curr. Opin. Hematol. : journal. — 2002. — Vol. 9, no. 1. — P. 30—5. — doi:10.1097/00062752-200201000-00006. — PMID 11753075.
  • Roos D., Law S.K. Hematologically important mutations: leukocyte adhesion deficiency. (англ.) // Blood Cells Mol. Dis.[англ.] : journal. — 2003. — Vol. 27, no. 6. — P. 1000—1004. — doi:10.1006/bcmd.2001.0473. — PMID 11831866.
  • Gahmberg C.G., Fagerholm S. Activation of leukocyte beta2-integrins. (англ.) // Vox Sang.[англ.] : journal. — 2003. — Vol. 83 Suppl 1. — P. 355—358. — PMID 12617168.
  • Schymeinsky J., Mócsai A., Walzog B. Neutrophil activation via beta2 integrins (CD11/CD18): molecular mechanisms and clinical implications. (англ.) // Thromb. Haemost.[англ.] : journal. — 2007. — Vol. 98, no. 2. — P. 262—273. — PMID 17721605.

Ссылки